Las proteínas:
- son sustancias de alto peso molecular, que va desde 15 000 para el citocromo hasta 40 000 000 ;
- están constituidas por C, H, 0, N y a veces S;
- por hidrólisis dan unidades (monómeros) llamadas «aminoácidos».
Los aminoácidos. Los aminoácidos, poseen a la vez funciones amina (-NH2) y ácido carboxilo (-COOH), derivan del amoníaco de la forma siguiente:
1º- El amoniaco NH3, sustituye sus atomos de H por radicales monovalentes alcohólicos como CH3, C2H5, dando origen a las aminas primarias. NH2-CH3 amoníaco + alcohol metílico = metilamina + agua.
2º- La sustitución de un átomo de H de la función metilo por una función carboxilo -COOH conduce a la formación de un aminoácido NH2-CH2- COOH, la glicina o glicocola (ácido a-aminoacético), que es el más simple de los aminoácidos.
Propiedades anfóteras de los aminoácidos
La presencia simultánea de una función ácida y de una función básica confiere a los aminoácidos unas propiedades particulares llamadas anfóteras. Los aminoácidos en solución acuosa están ligados al agua por puentes de naturaleza electrostática, consecuencia de la estructura de la molécula de agua. Responden, entonces, a la fórmula general: HO - H - NH2 - R - COOH
Debido al fuerte poder ionizante del agua, esta molécula se va a disociar:
En medio ácido se encuentran los iones OH - y ( H - NH2 - R - COOH)+
En medio básico se encuentran los iones H + y (O - H - NH2 - R - COOH) -
Clasificación de los aminoácidos
1.- Aminoácidos alifáticos.
Monocarboxilicos NH2 - R - COOH (glicocola, alanina, valina, leucina, isoleucina)
Con grupo oxidrilo (-OH) NH2 - R(OH)- COOH (serina y treonina)
Con azufre ( cisteina -SH y metionina -S-)
Dicarboxilicos con dos -COOH (Aspartico y glutamico)
Diaminoacidos con dos -NH2 (lisina, hidroxilisina y arginina)
2.- Aminoacidos cíclicos.
a.- Aromáticos, con un anillo fenilo (fenilalanina y tirosina)
b.- Heterociclicos (prolina, oxiprolina, histidina y triptófano).
Propiedades químicas de los aminoácidos.
- Esterificación. Los aminoácidos son capaces de formar ésteres con los alcoholes.
H2N-CH2 -COOH + OH - R´ = H2N-CH2-CO - R´ + HOH
- Acetilación. Los amínoácidos pueden ser acetilados por reacción con el cloruro de acetilo.
H2N-CH2 -COOH + Cl-CO- CH3 = CH3-CO-HN-CH2 -COOH
- Enlace peptídico. el papel más importante que confiere a la molécula el grupo -NH2 es la posibilidad de realizar un enlace peptídico con el grupo -COOH de otro aminoácido.
La alanina puede combinarse consigo misma originando una nueva sustancia que proviene de la asociación de dos monopéptidos y que, por esta razón, lleva el nombre de «dipéptido».
CH3-CHNH2-COOH + CH3-CHNH2-COOH = CH3-CH-NH2 - CO-NH2 -CH2-COOH
Asi se ha formado el enlace peptídico -CO-NH-
Los péptidos.
Proceden de la unión de muchos aminoácidos por medio de enlaces peptídicos.
Se clasifican en:
-Oligopéptidos: Contienen a lo sumo cinco aminoácidos liga,dos uno a otros, y no son sensibles a la reacción del biuret.
-Polipéptidos: Contienen hasta cincuenta aminoácidos. Dan la reacción del biuret y pueden dializar.
Las proteinas.
Están constituidas por la asociación de varios centenares de moléculas de aminoácidos.
Se distinguen:
a.-las holoproteínas, cuya hidrólisis no libera más que aminoácidos;
b.-las heteroproteínas, formadas por una holoproteína que se asocia a un grupo no proteico, al que se denomina «grupo prostético».
Forma general de las proteinas.
Las proteínas fibrosas o escleroproteínas, que aparecen bajo la forma de elementos muy alargados o fibras (fibras de queratina, fibras de colágena, fibrina).
Las proteínas globulares, que tienen a menudo una forma esférica (mioglobina, actina, etc.).
Estructura de las moléculas protelcas.
Se distinguen cuatro niveles de estructura en las proteínas:
- Estructura primaria,
Una proteína está constituida por una sucesión de aminoácidos en un orden determinado. Se llama estructura primaria a la ordenación de estos aminoácidos formando una o varias cadenas. Así: la mioglobina está formada por una sola cadena polipeptídica en la que se suceden ciento cincuenta y tres aminoácidos. La insulina está formada por dos cadenas polipeptídicas, una de veinte y otra de treinta y un aminoácidos, o sea, cincuenta y un aminoácidos en total. La hemoglobina posee cuatro cadenas polipeptídicas (asociadas a un grupo prostético llamado hemo).
Las cadenas polipeptídicas se asocian unas a otras por medio de:
Puentes electrostáticos (unión de cationes y de aniones que distan entre sí 2 Ó 3 A)
Puentes de hidrógeno,
Fuerzas de Van Der Waals.
Puentes disulfuro, -S-S- entre dos moléculas de cisteína.
- Estructura secundaria.
El esqueleto polipeptídico, es decir, la disposición espacial de los enlaces peptídicos y la posibilidad de puentes de hidrógeno entre las moléculas confiere a la proteína una configuración que se denomina estructura secundaria. Se pueden distinguir dos tipos de configuraciones secundarias:
Configuración a (alfa). La cadena polipeptídica realiza una contracción debido a la existencia de puentes de hidrógeno, de tal forma que la molécula se dispone en una hélice que se denomina «a -helice». Esta a -hélice posee 3,7 residuos de aminoácidos por vuelta de espira, y un paso de 5,22 a 5,62 A. Así la a -queratina es una cadena polipeptídica donde los puentes de hidrógeno unen regiones de la misma molécula . Se encontrará idéntica disposición en la molécula de tropocolágeno, formada por tres cadenas polipeptídicas de configuración alfa . Las tres cadenas se enrollan en espiral una en relación con la otra.
Configuración b (beta)
Se trata de cadenas polipeptídicas, dispuestas paralelamente la una a la otra, en forma de hojas plegadas; estas cadenas se mantienen unidas por puentes de hidrógeno N - H ... 0 = C. La b -queratina es un ejemplo característico.
- Estructuras terciaria y cuaternaria.
Si una molécula proteica, de estructura secundaria a o b se dispone bajo una forma globular, curvándose hasta presentar una estructura compacta, la molécula tiene entonces una estructura terciaria. En este caso, ciertas partes de la molécula tendrán una forma helicoidal y otras no helicoidal. La hemoglobina y la mioglobina poseen esta estructura. La estructura cuatemaria corresponde a la asociación de dos moléculas de estructura terciaría.
Estas moléculas poseen propiedades completamente particulares bastante diferentes de las que presentan las moléculas de estructura secundaria. Si las moléculas primarias o secundarias no pueden reconocer a otras moléculas en razón de su forma sumamente simple (puesto que se trata, como mucho, de fibras constituidas por una sola hélice), las moléculas terciarias y cuaternarias, por el contrario, siendo compactas, pueden poseer cavidades cuya estructura les permitirá reconocer a otras moléculas que tengan una forma absolutamente complementaria de la que posee la cavidad. Las moléculas de estructura terciaria poseen: «Las propiedades estéricas necesarias para el reconocimiento diferencial de una multitud de otras moléculas». Así, estas moléculas tendrán una actividad enzimática, o una actividad antigénica.
Las heteroproteínas
También llamadas proteínas conjugadas, las heteroproteínas están constituidas por la asociación de un grupo prostético, es decir, de una molécula no proteica, con una proteína. í:
Las nucleoproteínas, que corresponden a la asociación de un ácido nucleico (grupo prostético) con una proteína (ribonucleoproteína del ribosoma) .
Las lipoproteínas, asociación de lípidos y proteínas, son constituyentes esenciales de las membranas celulares.
Los polisacáridos nitrogenados, que agrupan:- mucopolisacáridos, ácidos o neutros, - mucoproteínas, -glucoproteínas, - crornoproteínas, (asociación de una proteína y un pigmento) hemoglobina, citocromos.
LAS ENZIMAS
Las enzimas son moléculas proteicas de estructura terciaria o cuaternaria, producidas por un organismo vivo, que intervienen como catalizadores en las reacciones biológicas.
Según la composición química, se pueden distinguir varias categorías de enzimas:
-Holoproteínas, como la tripsina. La ribonucleasa es una de las más conocidas: contiene más de un centenar de aminoácidos. Se conocen su estructura primaria y secundaria.
-Heteroproteínas, enzimas que son proteínas conjugadas, como los citocromos.
Ciertas enzimas poseen:- una parte proteica, apoenzima y una parte no proteica, coenzima. Estas partes pueden estar separadas una de otra. La apoenzima aislada es inactiva, y la coenzima también, es necesario el sistema completo u holoenzima, para que la reacción enzimática tenga lugar. Las enzimas intervienen, gracias a su coenzima, en reacciones de transferencia de electrones (óxido-reducción) o de radicales, con formación de enlaces covalentes. Así, en la reacción de deshidrogenación que se desarrolla bajo la acción de una deshidrogenasa, la coenzima es la NAD (nicotamida-adenina-dinucleótido). En la reacción de deshidrogenación del lactato la coenzima NAD actúa como transportadora de hidrógeno , mientras que la deshidrogenasa activa el sustrato.
Las enzimas realizan las reacciones biológicas a temperaturas compatibles con el mantenimiento de la organización y de la vida celular. Así, la oxidación de la glucosa sin enzimas necesita una temperatura de varios centenares de grados, mientras que en la célula esto ocurre a 37ºC.
Las enzimas catalizan un tipo definido de reacciones químicas, por ejemplo, transaminación, descarboxilación, aminooxidación, deshidrogenación, etc.actúando sobre un sustrato y con una especificidad de acción que puede ser absoluta si la reacción no se efectúa más que sobre una sola sustancia; así, la succinodeshidrogenasa sólo interviene en la deshidrogenación del ácido succínico, la ribonucleasa no hidroliza más que el ácido ribonucleico, descomponiéndolo en oligonucleótidos solubles; o puede ser relativa: actúando sobre un grupo de sustancias que tienen una características común.
Según el tipo e reacción que producen las enzimas pueden ser:
a.-Hidrolasas, producen la ruptura de la molécula mediante la fijación de agua en ese punto.
- esterasas que hidrólizan la función éster, (lipasas, fosfatasas, sulfatasas);
- osidasas, que hidrolizan los ósidos: (hexosidasas, poliosidasas, fosforilasas);
- desaminasas;
- amidasas (protidasas, proteinasas)
b.-Transferasas, que catalizan la transferencia de radicales de una molecula a otra::
- Aciltransferasas, cuando transfieren radicales carbonados:
- Transmetilasas; cuando transfieren radicales metilos:
- Transaminasas, cuando transfieren radicales amino:
- Isomerasas, .transfieren un grupo de sitio en una misma molécula.
c.- Oxidorreductasa, produce reacciones de óxido-reducción, de oxidación o de reducción
d.- Sintetasas y polimerasas cataliza reacciones de síntesis o de polimerización
La actividad de las enzimas se realiza bajo condiciones del medio donde actuan, tales como la temperatura, eñ pH, metales, etc. La temperatura óptima es la temperatura del organismo: 37ºC para la especie humana. Las enzimas son termolábíles, y en general se ínactivan a 56 ºC. El. PH varia, asi cada enzima posee un pH óptimo: el de la fosfatasa alcalina es de 8,5 a 10; el de la fosfatasa ácida es de 4,5 a 5. Los metales en forma iónica como Fe+, Fe+, Cu+, Cu+, Zn+, Mg++ Ca++, K+ son indispensables para el funcionamiento de las enzimas: así, hierro, molibdeno y cobre intervienen en las reacciones de oxidación, mientras que el magnesio interviene en la transferencia de fosfato.
Ciertas enzimas existen bajo la forma de proenzímas, es decir, de precursores inactivos: se les da el nombre de cimógenos. Para designar a estas enzimas se les añade el prefijo pro o el sufijo geno asi se pueden distinguir
- pepsinógeno, que dará la pepsina,
- tripsinógeno, que dará la tripsina,
- fibrinógeno, que dará la fibrina,
- procarboxipeptidasa, que dará la carboxipeptidasa.
La activación del pepsinógeno, segregado por las células principales del estómago, es catalizada por el ácido clorhídrico y la región activa de la enzima, o centro activo, se pone de manifiesto durante la activación.
Perez Monsalve Yosman
http://campus.usal.es/~histologia/basica/quimicas/quimicas.htm
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